Diclib.com
Словарь ChatGPT

Поиск в словаре Индивидуальные решения

Введите слово или словосочетание на любом языке 👆

Язык:

Перевод и анализ слов искусственным интеллектом ChatGPT

На этой странице Вы можете получить подробный анализ слова или словосочетания, произведенный с помощью лучшей на сегодняшний день технологии искусственного интеллекта:

как употребляется слово
частота употребления
используется оно чаще в устной или письменной речи
варианты перевода слова
примеры употребления (несколько фраз с переводом)
этимология

Что (кто) такое Белки - определение

ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОРГАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА

Белок; Протеин; Протеины; Белковые вещества

Найдено результатов: 215

БЕЛКИ

природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи. Молекулярная масса от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки. Особая группа - сложные белки, в состав которых кроме аминокислот входят углеводы (гликопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и т. д. Во всех живых организмах белки играют исключительно важную роль: они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Биосинтез белков происходит на рибосомах и определяется генетическим кодом нуклеиновых кислот в процессе трансляции. Белки - основа кожи, шерсти, шелка и других натуральных материалов, важнейшие компоненты пищи человека и корма животных. Со 2-й пол. 20 в. для получения пищевых и кормовых белков применяют микробиологический синтез.
---
род млекопитающих семейства беличьих. Длина тела 20-30 см, хвост длинный, пышный. Ок. 40 видов, в лесах Евразии, Сев. и Юж. Америки (северная часть). Белка обыкновенная (векша) - объект промысла.
---
(белок) , вершины гор Юж. Сибири, покрытые снегом в течение всего лета или его большей части (напр., Агульские Белки).

Белки

I Бе́лки (Sciurus)

род млекопитающих семейства беличьих отряда грызунов. Распространены в лесах Европы, Азии и Америки. Около 50 видов. Приспособлены к древесному образу жизни. Длина тела до 28 см. Мех обычно густой, у некоторых пушистый. Окраска варьирует от ярко-рыжей до серой и чёрной, многие виды окрашены пёстро. В СССР 2 вида: обыкновенная Б. и персидская Б. Обыкновенная Б. (S. vulgaris) распространена в лесной и лесостепной зоне на С. до лесотундры. Наиболее многочисленна в темнохвойной и лиственной тайге и в смешанных лесах. Питается семенами хвойных пород, желудями, орехами, ягодами, иногда насекомыми и яйцами птиц. На зиму делает запасы. Ведёт дневной образ жизни. Строит на деревьях из лишайников, мха, луба и веточек гнёзда (гайна) или поселяется в дуплах. Обычно 2 (иногда 3) выводка в год (по 5-10 бельчат). Численность зависит от урожая семян хвойных пород; в голодные годы предпринимают массовые перекочёвки. Один из основных объектов пушного промысла в СССР (таёжная зона Европейской части, Урала и Сибири).

Персидская Б. (S. anomalus) встречается в лесных районах Закавказья; вследствие малочисленности и редкого грубого меха промыслового значения не имеет.

Лит.: Огнев С. И., Звери СССР и прилежащих стран, т. 4 - Грызуны, М.-Л., 1940; Наумов С. П. и Лавров Н. П., Биология промысловых зверей и птиц СССР, М., 1948; Млекопитающие фауны СССР. М.-Л., 1963.

Обыкновенная белка.

II Белки́

название горных хребтов и вершин в Сибири, главным образом на Алтае (например, Катунские Б.) и в Восточных Саянах (например, Агульские Б.) поднимающихся выше границы леса и покрытых снегом в течение всего или большей части года. Иногда подобного вида вершины и хребты носят название белогорий (например, Манское белогорье в Восточных Саянах).

III Белки́

протеины, высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот (См. Аминокислоты) и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Именно Б. (ферменты и др.) осуществляют Обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Б. входят в состав сложных клеточных структур - органелл. И хотя органеллы содержат также другие вещества (Липиды, Углеводы, Нуклеиновые кислоты, неорганические компоненты), Б. особенно важны; они - основные структурообразователи и играют ведущую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря соответствующей организации различного рода Б. Биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратой энергии) переносят в клетку или из клетки определённые молекулы и ионы. В частности, транспорт катионов создаёт электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения (См. Возбуждение). В двигательных аппаратах - мышечных волокнах и других - комплексы специфических Б. осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу. Деятельность Б. во многом связана с разными небелковыми веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются Б. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о Б. как основе биологической формы движения материи (см. "Анти-Дюринг", 1966, с. 78). Молекулы Б. в структурном отношении бесконечно разнообразны - жёсткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью (см. ниже Структура Б.). Всё это создаёт необозримые функциональные потенции; поэтому Б. и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни (См. Жизнь) на Земле. Б. - один из основных продуктов питания (См. Питание) человека и животных (см. Белковые корма), они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов, гормонов и др. (см. Белковый обмен).

Физико-химические свойства Б. Молекулы Б. имеют массу от десятков тыс. до 1 млн. и выше. Так, фермент рибонуклеаза имеет молекулярную массу 12 700, дыхательный пигмент улитки гемоцианин - 6 600 000. Элементарный состав большинства Б.: 50,6-54,5\% углерода, 6,5-7,3\% водорода, 21,5-23,5\% кислорода, 15-17,6\% азота, 0,3-2,5\% серы; в состав ряда Б. входит и фосфор. Сведения о молекулярной массе и ряде свойств молекул Б. можно получить, исследуя их осаждение (седиментацию) в ультрацентрифуге, диффузию, вязкость, растворимость и светорассеяние. Все Б. с очень большой молекулярной массой построены из более мелких частиц - субъединиц. Растворимые Б. - гидрофильные Коллоиды, активно связывающие воду; их растворы обладают значительной вязкостью, низким осмотическим давлением. Молекулы Б. не проходят через полупроницаемые мембраны, обладают слабой способностью к диффузии. Б. - амфотерные Электролиты, т.к. имеют свободные карбоксильные (кислотные) и аминные (основные) группы. Изоэлектрическая точка различных Б. неодинакова: для альбумина плазмы крови она равна 4,7, для зеина кукурузы 6,2. Б. имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры Б. и реакции среды. В электрическом поле растворённые Б. движутся (Электрофорез), причём направление и скорость движения неодинаковы для различных Б. Растворимость Б. варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни Б. легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.п. Из растворов Б. неодинаково осаждаются органическими веществами (например, спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и других свойствах используются при выделении индивидуальных Б. из тех сложных систем, в которых они встречаются в природе. После очистки многие Б. способны кристаллизоваться.

Структура Б. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый Б. характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах Б. аминокислоты соединены между собой пептидными связями (-СО-NH-) в линейной последовательности (рис. 1), составляющей так называемую первичную структуру Б.

Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, в местах его расположения скреплены дисульфидными связями (-S-S-). Между аминокислотами в Б., как правило, не существует иных химических связей, кроме пептидных и дисульфидных. Для каждого Б. не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи - первичная структура - строго индивидуальны; любое звено цепи - вполне определённая аминокислота. Все многочисленные виды Б., существующие в природе, различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Индивидуальная первичная структура каждого Б. сохраняется в поколениях благодаря точной передаче соответствующей наследственной информации (см. ниже Биосинтез Б.). Для анализа первичной структуры Б. разработаны специальные методы. При переваривании определёнными ферментами, например трипсином, каждый Б. даёт свой набор фрагментов (пептидов). При соответствующем их разделении на листе бумаги получается "пептидная карта", которая, подобно отпечатку пальца, характерна для данного Б. Разделение на пептиды и определение строения каждого из них в отдельности - основной путь расшифровки первичной структуры Б.

Кроме пептидных и дисульфидных связей, в молекуле Б. есть многочисленные связи с меньшей энергией взаимодействия, имеющие большое значение для внутренней организации и функции Б. Среди этих связей наиболее существенны так называемые гидрофобные связи, создаваемые неполярными боковыми группами аминокислот. Эти группы, лишённые сродства к воде, имеют тенденцию контактировать между собой внутри молекулы Б. Кроме того, в молекуле Б. имеются водородные связи, образуемые полярными группами, например -СО-NH-, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.

Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи Б. определяется его первичной структурой и условиями среды. При обычных условиях (температура не выше 40°С, нормальное давление и т.д.) Б. характеризуются внутримолекулярной упорядоченностью. "Хребет" полипептидной цепи

местами может закручиваться спиралью или образовывать полностью вытянутые отрезки (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Но в значительной части "хребта" геометрическая регулярность может отсутствовать. Полипептидная цепь в целом "упаковывается" и жестко фиксируется с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (третичная структура). В зависимости от укладки полипептидных цепей форма молекул Б. варьирует от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и своеобразна для каждого Б. В молекуле превалирует совершенная упорядоченность, распространяющаяся на положение отдельных атомов. Однако некоторые периферические участки могут быть закреплены менее жестко, а погруженные в растворитель гидрофильные боковые группы остаются вполне гибкими. Конформация некоторых Б., например лизоцима (рис. 2), раскрыта рентгеноструктурными исследованиями. Создание упорядоченной прочной конформации Б. определяется целыми системами взаимодействий, находящихся во взаимной зависимости. Смены конформации Б., вызываемые изменениями среды или реакциями, в которые Б. вступают, связаны с изменением ряда взаимодействий. Конформационные переходы охватывают молекулу Б. целиком или ограничиваются определёнными районами. При нагревании, резком подкислении среды и других сильных воздействиях происходит "плавление" молекулы Б. - переход в состояние беспорядочного клубка. Это, как правило, влечёт за собой ряд других превращений, общий результат которых обозначают как денатурацию Б. (см. Биополимеры). При этом понижается растворимость Б., усиливается вязкость их растворов, теряются ферментативные и другие биологические свойства.

Каждый из бесчисленного множества существующих Б. имеет особую наследственно детерминированную первичную структуру, присущую только ему. Это обусловливает строго индивидуальную систему внутримолекулярных связей, т. е. уникальную конформацию Б. Поэтому каждый Б. характеризуется собственной "химической топографией" и своеобразными сочетаниями пространственно сближенных химических групп. Часть таких сочетаний служит функциональными центрами молекул Б. Благодаря структурному соответствию, напоминающему отношение ключа к замку (комплементарности), функциональные центры "узнают" и избирательно присоединяют вещества, на которые соответствующие Б. "установлены". Функциональные - Активные центры Б.-ферментов специфически присоединяют субстраты и активируют их, ускоряя и направляя химические превращения. При помощи особых центров взаимного связывания ("контактных площадок") определённые Б. соединяются по нескольку вместе (структура 4-го порядка) или создают значительно более сложные системы (самосборка крупных белковых структур). Процессы самосборки существенны для Морфогенеза.

Изучение структуры Б. даёт возможность переходить к их синтезу. В 1955 была выяснена структура Инсулина, молекула которого состоит из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). Вслед за этим была раскрыта первичная структура Гемоглобина, рибонуклеазы, Трипсина и ряда других Б. (рис. 3). Путём химического синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов (См. Гормоны), затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец - фермент рибонуклеазу. Правильность химической формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетические Б. не отличались от Б., продуцируемых организмом, ни по физико-химическим свойствам, ни по биологической активности. Установлена полностью или частично первичная структура свыше 200 Б.

Классификация Б. До сих пор нет единого принципа классификации Б. При делении всех известных Б. на группы учитывают и их состав (строение), физико-химические свойства (растворимость, щёлочность), происхождение и роль в организме. Б. делят на простые - протеины, состоящие только из аминокислот, и сложные - протеиды, в состав молекулы которых входят, кроме аминокислот, и другие соединения. К простым Б. относятся Альбумины, Глобулины, Гистоны, Глутелины, Проламины, Протамины и Протеиноиды. К сложным Б. относятся Гликопротеиды (содержащие, кроме аминокислот, углеводы), Липопротеиды (содержащие липиды), Нуклеопротеиды (в их состав входят и нуклеиновые кислоты), Фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и Хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

В. А. Белицер.

Биосинтез Б. - процесс образования Б. из аминокислот (См. Аминокислоты) в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологическое значение, можно отнести к важнейшим достижениям науки 20 в. Биосинтез Б. идёт при помощи особых сложных механизмов, обеспечивающих упорядоченное воспроизведение специфических Б. уникальной структуры. Механизмы эти едины или весьма сходны для самых разнообразных клеток и организмов, в них принимают участие Нуклеиновые кислоты, в особенности рибонуклеиновые кислоты (РНК). Этот процесс идёт с использованием энергии, накопленной в виде аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) (см. Биоэнергетика).

Биосинтез Б. происходит на особых рибонуклеопротеидных частицах - рибосомах (См. Рибосомы), состоящих из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белков. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезирующихся полипептидных цепочек обеспечивается соединением с рибосомами особой матричной, или информационной, рибонуклеиновой кислоты (и-РНК, или м-РНК), которая содержит информацию о специфическом строении Б., "закодированную" в виде последовательного расположения нуклеотидов, составляющих и-РНК. Эту информацию и-РНК получает от дезоксирибонуклеиновой кислоты (См. Дезоксирибонуклеиновая кислота) (ДНК), хранящей и передающей её по наследству. Аминокислоты, прежде чем попасть в рибосомы, активируются, получая энергию от АТФ и образуя соединение с адениловой кислотой. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанный ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты - аминоациладенилат.) Далее, остаток данной аминокислоты переносится на соответствующую транспортную рибонуклеиновую кислоту (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом (аминоациладенилатсинтетазой, или аминоацилт-РНК-синтетазой), специфическим для каждой аминокислоты. Определённой аминокислоте соответствуют одна или несколько специфичных для неё т-РНК. Все т-РНК сравнительно низкополимерны, содержат около 80 нуклеотидных остатков. Они построены по общему плану: в начале цепи находится 5-гуаниловая кислота, а в конце - часто обменивающаяся группировка из двух остатков цитидиловой кислоты и аденозина, к которому и присоединяется остаток аминокислоты. Остаток аминокислоты, соединённый с т-РНК, далее переносится на рибосомы, где и происходит образование полипептидной цепочки Б. (рис. 4). Т. о., рибосомная стадия - центральный этап биосинтеза Б. В процессе биосинтеза Б. рибосомы соединяются в цепочки при помощи и-РНК, образуя активные белоксинтезирующие структуры -полирибосомы, или полисомы.

и-РНК синтезируется на матрице ДНК. В уникальной последовательности нуклеотидов ДНК линейно "записана" генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепочках Б.

В новообразованной и-РНК получается нуклеотидная последовательность, соответствующая матричной ДНК, - комплементарная последовательность, которая определяет первичную структуру синтезирующейся полипептидной цепочки. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определёнными группами из трёх нуклеотидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов, или кодонов, для которых теперь установлены состав и последовательность нуклеотидов (см. Генетический код).

В полисомах т-РНК, нагруженная аминокислотой, присоединяется к соответствующим кодонам и-РНК. Это присоединение совершается внутри рибосомы в силу взаимодействия комплементарных оснований: аденина с урацилом или тимином и гуанина с цитозином. При этом т-РНК присоединяется к кодону содержащимся в ней комплементарным триплетом, называемым антикодоном. По мере продвижения рибосомы по нуклеотидной цепочке и-РНК к соседним кодонам присоединяются новые молекулы т-РНК, нагруженные аминокислотами. Предыдущая т-РНК при этом освобождается, присоединяя свою аминокислоту карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты с образованием пептидной связи. Т. о., полипептидная цепочка растет по мере продвижения рибосомы по и-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, пройдя соответствующий участок и-РНК, комплементарный данному структурному гену (Цистрону) ДНК.

Процесс биосинтеза Б. не исчерпывается образованием полипептидных цепочек, т. е. созданием первичной структуры Б. Далее происходит свёртывание цепочек в спирали, их "укладка" и взаимодействие, и образование вторичной, третичной и, иногда, четвертичной структуры. Однако возможно, что приведённая схема не исчерпывает всех путей биосинтеза Б.

Весьма важна проблема регуляции биосинтеза Б., определяющей включение или выключение синтеза тех или иных Б. под влиянием внутренних (в том числе дифференцировки клеток и тканей) или внешних импульсов и создающей условия для синтеза Б. в данной дифференцированной клетке.

Теоретическая и экспериментальная разработка проблемы биосинтеза Б. имеет не только важнейшее теоретическое, но и практическое значение, поскольку, открывая подходы к воздействию на этот процесс, она намечает пути лечения ряда заболеваний, а также влияния на продуктивность многих сельскохозяйственных растений и животных.

В связи с важным значением Б. разрабатываются новые методы получения Б. и аминокислот путём промышленного микробиологического синтеза, т. е. выращиванием микробов (например, дрожжей и др.) на дешёвом сырье (например, нефти, газе и др.).

И. Б. Збарский.

Лит.: Волькенштейн М. В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3-5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина, М., 1965; Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7-27, 94-106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.

Рис. 3. Модель молекулы миоглобина (пространственная конфигурация молекулы).

Рис. 2. Схема трёхмерной структуры фермента лизоцима. Кружки - аминокислоты; тяжи - пептидные связи; заштрихованные прямоугольники - дисульфидные связи. Видны спирализованные и вытянутые участки полипептидной цепи.

Рис. 1. Соединение аминокислот. Верхняя строка - свободные аминокислоты с боковыми группами R1, R2, R3; нижняя строка - аминокислоты соединены пептидными связями.

Рис. 4. Общая схема биосинтеза белков.

БЕЛКИ

(протеины), класс сложных азотсодержащих соединений, наиболее характерных и важных (наряду с нуклеиновыми кислотами) компонентов живого вещества. Белки выполняют многочисленные и разнообразные функции. Большинство белков - ферменты, катализирующие химические реакции. Многие гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы. К белкам относятся антитела, которые связывают и нейтрализуют токсичные вещества. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах), служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторные функции.

В первой половине 19 в. многие химики, и среди них в первую очередь Ю.фон Либих, постепенно пришли к выводу, что белки представляют собой особый класс азотистых соединений. Название "протеины" (от греч. protos - первый) предложил в 1840 голландский химик Г.Мульдер.

См. также:

БЕЛКИ: ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

БЕЛКИ: ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

БЕЛКИ: СИНТЕЗ БЕЛКОВ

БЕЛКИ: БЕЛКИ И ПИТАНИЕ

белки

1. мн.
Выпуклые непрозрачные оболочки глаз белого цвета.
2. мн. местн.
Горные вершины, покрытые снегом в течение всего года.

белки

мн. бельма, талы, буркала, шары, баньки, вытараски, выторочки, большие глаза. Что белки выпучил?

| ·*сиб. белки, бельцы, белогорье, снеговые горы. Белочная пена, яичная, сбитый белок. Белковая глазная оболочка, роговая. Белковый лес, с белью. Белец муж. белица жен. живущий в монастыре, но еще не постриженный в монашество. Есть общины белиц, в общежитиях, не принимающие вовсе монашеского обета. Наши белички не велички, да круглолички.

| Растение белица, Leucanthemum vulgare, поповник, из семейства ромашковых (ошибочно былица); оно же и белик муж. также белоголовник, желтушка, полевая ромашка, кутки, ромен, нивняк, иванова трава, иванов цвет; белица, судоходный конопатный топорик?

| Белик же растение Alisma Plantago, жабник (как зовут и лютик, Ranunculus), водяной подорожник, водяной шильник, подшильник, чистуха, пупошник, пуповик, баранья(?) трава.

| Белик пустошный, Gnaphalium sylvaticum, золотуха.

| Белик, вид белесоватого, сибирского гранита;

| ·*сиб. тучная новь, целина, непашь, земля под огороды. Бельцов, белицын, беличкин, им принадлежащий. Беличий, к ним относящийся, им свойственный. Беликовый жернов, из гранита белика. Белошня ·об., ·*архан., белошной, беложавый человек, ·*архан. белоручка, неженка в работе. Белковина жен. вещество яичного белка, найденное химиками и в других животных и растительных частях: в крови, в мышцах, семенах и пр. Белковинный, к ней относящийся. Белковинное начало. Белковинистое вещество, содержащее белковину или на нее похожее. Белыш, что-либо белое; шуточно, белолицый, белокурый. Два белыша ведут черныша. чело печи и очелыш.

| ·*вологод., ·*пермяц., ·*архан. яичный белок. Белик муж., ·*архан. медвежье сало ломтем, продаваемое как лекарственная мазь. Беляк муж. чистяк, чистячок, опрятный человек, щеголек;

| нерабочий, белоручка. Белячок черной работы не любит.

| Беляки по ногтю (или ногти цветут) к гостинцу, к обнове.

| Белая волна, пена, завой, кудри на волне, белоголовец, барашки, зайчики. По Волге беляк ходит, белячок играет, расходился.

| ·*астрах. рунный, стайный, гуртовой ход красной рыбы, идущей, по вскрытии реки, в устья выбивать (метать) икру. Осетрий беляк идет.

| ·*пермяц. белая, пепелистая, холодная почва, иловатая или известковая. По беляку сеять, беляки и будут, ·т.е. чисто, голо.

| ·*пенз., ·*смол. гриб белянка или подгруздок.

| Растение Pyrola minor, березка;

| белый трилистник, Trifolium montanum; Cytisus biflorus, ракитник, дереза, зиновник, полевой багульник, древесный зверобой, маврот, вязник, железник, ветловник, чижовник, кагальник (ошибочно чилига).

| Заяц, Lepus variabilis, для отличия от русака; он летом серый, зимою белый; отличается и летом от русака меньшим весом, толстыми пазанками (лапами), рыжиною и черным хребтиком по цветку (хвосту).

| ·*орл. холщевой, белый кафтан, балахон, иногда с черными гарусными костылями по спине; летник, холодник, белага.

| ·*вологод. обувь из белой, сыромятной кожи, род поршней.

| Кожевенный снаряд, для разминки белых, сыромятных кож: две стойки, на коих растягивают кожу руками, нажимая ее коленом.

| Белый, избирательный шар, при баллотировке. Думали, что черняков наклали, ан все беляки. Думали, беляки - ан на вороных прокатили.

| ·*сиб. излишний сбор ясака с инородцев, как бы для обелки их перед местными властями. Белоша жен., ·*архан. беляк, ·в·знач. рунного, стайного хода рыбы. Белошный, беляшной, ·*архан. к белоше, беляку относящийся. Белошиться, кишеть. Белячина вкусом хуже русачины, мясо зайца беляка. Беляковый, белячный, белячий, до беляка, в разных значениях относящийся. Белячка, белоручка, нерабочая.

Белки

Белки́ (протеи́ны, полипепти́дыС химической точки зрения все белки являются полипептидами. Однако короткие, меньше 30 аминокислотных остатков в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Белки

БЕЛКА

РОД ГРЫЗУНОВ СЕМЕЙСТВА БЕЛИЧЬИХ

Sciurus; Белки (род)

небольшой лесной зверек-грызун с пушистым хвостом, а также мех его.

Как б. в колесе вертеться (суетиться, быть в постоянных хлопотах, разг.).

белка

РОД ГРЫЗУНОВ СЕМЕЙСТВА БЕЛИЧЬИХ

Sciurus; Белки (род)

Б'ЕЛКА, белки, ·жен. Небольшой лесной зверек - грызун.

II. Б'ЕЛКА, белки, мн. нет, ·жен. (·разг., ·редк. ). То же, что беление
или побелка
.

белка

РОД ГРЫЗУНОВ СЕМЕЙСТВА БЕЛИЧЬИХ

Sciurus; Белки (род)

ж.
1) Небольшой пушной зверек отряда грызунов, живущий на деревьях.
2) Мех, шкурка такого зверька.

белок

1. м.
1) Прозрачная часть птичьего яйца, окружающая желток и свертывающаяся при нагревании в нерастворимую массу белого цвета.
2) Сложное органическое вещество, являющееся важнейшей составной частью животных и растительных организмов.
2. м.
см. белёк.
3. м.
см. белки (1*).
4. м.
см. белки (2*).

Википедия

Белки

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.

Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.

https://ru.wikipedia.org/wiki/Белок

Что такое БЕЛКИ - определение